جستجو . ورود به وبگاه    ۱۴۰۰/۵/۵  
 
 

کتابخانه ديجيتال
گزارشات حاصل از طرح هاي پژوهشي خاتمه يافته


مشخصات گزارش:

۸۷۰۴۱۵۸۵ شماره طرح:
مطالعه خاصيت شبه چپروني، هضم شوندگي و آنتي اكسيداني عنوان طرح:
علي اكبر موسوي موحدي مجري:
علوم و علوم زيستي شاخه:
۸۹/۶/۶ تاريخ تصويب طرح:
۸۹/۱۲/۱۶ تاريخ پايان طرح:
۹۰/۲/۱۸ تاريخ انتشار:
توجه: براي دريافت اصل گزارشات لطفا از طريق با صندوق تماس حاصل نماييد. دانلود فايل گزارش:

چکيده:

دراين پروژه قابليت هضم شوندگي، خاصيت چپروني و پپتيدهاي فعال زيستي حاصل از پروتئين ها و پپتيدهاي شير شتر مورد

بررسي قرار گرفت. در اين تحقيق پارامترهاي سينتيكي هيدروليز پروتئين هاي كازئيني و سرمي شير شتر وگاو توسط آنزيم هاي

كيموتريپسين و تريپسين براساس مدل هاي سينتيكي ميكائيليس- منتن محاسبه گرديد.نتايج اين پروژه حاكي از آن است كه كارايي

كاتاليتيكي كيموتريپسين و تريپسين براي بخش كازئيني شير بيش از بخش آب پنيري شير است. نتايج نشان مي دهد كه درجه

هيدروليز و قابليت آنتي اكسيدانتي آلفالاكتالبومين شير شتر نسبت به آلفالاكتالبومين شير گاو بيشتر است كه مي توان تفاوت در

اسيدهاي آمينه و ساختار سه بعدي اين دو پروتيئن را عامل اصلي اين نتيجه دانست.

جدا سازي پپتيدهاي فعال زيستي توليد شده از پروتئين هاي مختلف در اين پروژه بر اساس اندازه با استفاده از روش

الترافيلتراسيون صورت گرفت. بيشترين قابليت آنتي اكسيدانتي مربوط به پپتيدهاي توليد شده از پروتئين هاي شير شتر توسط آنزيم

كيموتريپسين است. شناسايي توالي اسيد امينه هاي يكي از پپتيدهاي با قابليت آنتي اكسيداني بالا توسط روش تجزيه ادمن صورت

پذيرفت و اثر سلولي اين پپتيد بررسي شد.

كازئين شير شتر مورد بررسي قرار گرفت. از انسولين به عنوان αS در قسمت بعدي تحقيق وجود خاصيت چپروني در 1

حاصل از αS وحرارت به عنوان عوامل توده اي كننده استفاده شد. .ميزان قابليت چپروني كازئين 1 DΤΤ پروتئين هاي هدف و از

0 متغير بود. در مرحله بعد اثر نمك / شير شتر وابسته به غلظت است كه نسبت مولي تركيب چپروني و پروتئين هدف بين 0 تا 07

مورد بررسي قرار گرفت. در حضور نمك فضاي اطراف پروتئين بر اثر خاصيت هيدراته αS و نوع آن بر فعاليت چپروني كازئين 1

شدن نمك دي هيدره مي شود. بنابراين بخشهاي هيدروفوب انسولين بيشتر نمايان شده و بر همكنش هيدروفوب انسولين

انسولين افزايش يافته كه منجر به افزايش توده اي شدن انسولين مي شود. بر اساس نتايج حاصل افزودن سديم دو دسيل سولفات

و سبب بيشتر شدن واكنشهاي αS از طرف كازئين 1 SDS به مخلوط انسولين-كازئين باعث رانده شدن مولكولهاي SDS

و انسولين م يشود، كه اين امر به نوبه خود ازتود هاي شدن انسولين جلوگيري ميكند. SDS هيدروفوب ميان دم هيدروفوب

مكانيسم عمل چپروني بتا كازئين شير شتر نيز از طريق تجمع آنزيم الكل دهيدروژناز مورد بررسي قرار گرفت. بررسي ها نشان داد

كه عملكرد چپروني آنها از طريق سطوح هيدروفوب صورت مي گيرد و بتا كازئين با اتصال به حدواسط هاي درحال تجمع آنزيم

الكل دهيدروژناز تجمع پروتئيني را مهار مي كنند. نتايج به دست آمده در اين پروژه نشان مي دهد كه تفاوت هاي عمده اي بين

قابليت عملكردي پروتئين ها و پپتيدهاي توليد شده از پروتين هاي شير گاو و شتر است.

در اين طرح پس از تخليص بتاكازئين از شير شتر با استفاده از كروماتوگرافي تعويض آنيوني غلظت بحراني ميسلي شدن اين

پروتئين تعيين شد و كوركومين در بخش آبگريز ميسل هاي بتاكازئين جاي داده شد و ميزان حلاليت كوركومين با به ميزان 2578

برابر افزايش داده شد.

از اين رو مي توان شير شتر و پپتيدهاو ميسل هاي حاصل از آن را به عنوان منبع جديدي در توليد غذاهاي مفيد با عملكردهاي

خاص براي نوزادان و بزرگسالان پيشنهاد كرد.


 
  جستجو در کتابخانه ديجيتال
نام مجري (نويسندگان):
عنوان گزارش:
چکيده و متن:
راهنماي جستجو
 
  ابزارهاي مشاهده
راهنمايي
دريافت فونت ها
تغيير رنگ هاي سايت
نسخه قابل چاپ اين صفحه
 
© تمام حقوق براي صندوق محفوظ است | صفحه اول | چاپ صفحه
آخرين بهنگام سازي اين صفحه: ۱۳۹۳/۱۱/۱ - ۱۶:۵۱